酶催化作用的原理？
酶是一种具有生物活性的蛋白质，它通过控制底物的消耗量和产物的生成量而起到调节细胞内生命过程的作用。 酶的催化作用是通过分子中的基团（如氨基、羧基和羟基等）与底物发生共价结合产生的。这些基团称为酶的活性中心或亚基。它们一般都有一定的空间结构，只有具有适当空间的基团才能与底物相结合，形成有活性的中间体。酶的催化机制可分为以下四个阶段：
1、变构效应： 所谓变构效应是指底物分子在酶的活性中心内外与酶分子的某一部分结合时所引起的酶分子空间构象的变化。而这种分子间或分子内结合引起的构象变化又可影响其它基团的暴露程度。这种作用可发生在酶催化反应过程中的任何步骤。因此可以说它是渗透在整个酶促反应进程的一把“开关”或者说一个“控制器”，它可以调控整个催化进程的速度和方向。
2、激活作用： 有些酶必须首先受到激活剂的影响后才能表现出其催化功能。这类物质称为该酶的激活剂。有些酶的激活需要离子试剂（阳离子或阴离子），这种试剂通常能明显加快酶的反应速率；另外一些酶则需要金属离子或过渡金属离子作为激活剂。由于金属离子对于绝大多数的生物酶都具有重要作用，所以在许多酶促反应中常常需要加入少量的金属试剂来启动或加速酶的反应。但也有一些酶对于离子激活剂不敏感，例如胰蛋白酶。
3、底物识别： 很多酶的活性中心含有与底物结合的部位。这个部位一般有一定的形状和特定的氨基酸序列。不同的酶甚至同一种酶的不同亚型往往具有不同形状的活性中心，这就使得各种酶能够特异地识别与其相对应的底物。这一方面与酶的合成时所选择的起始氨基酸顺序有关，另一方面也与酶分子中的共价键可以及时改变有关的。正是由于这种底物识别的特殊性，所以使得酶能够对底物进行定向性分解或重组。
4、酶催化剂的作用： 当酶与底物结合后，酶的活性中心部分会与底物通过氢键、疏水作用力或其他作用力紧密接触。此时酶的活性中心的某些原子或基团可以接近底物的活性部位，从而有可能改变底物的能量状况或推进化学反应的进行。大多数的酶都是通过这样的机制发挥其催化功能的。当然也有例外。